Nationalist Party of Australia

Die Nationalist Party of Australia war eine politische Partei in Australien, die von 1917 bis 1931 auf Bundesebene aktiv war.
Die Partei entstand am 17. Februar 1917 aus einer Fusion zwischen der konservativen Commonwealth Liberal Party und der National Labor Party, welche von enttäuschten Mitgliedern der Australian Labor Party, angeführt vom australischen Premierminister Billy Hughes, gegründet worden war. Bis zu ihrem Zusammenschluss mit anderen ehemaligen Labor-Mitgliedern zur United Australia Party im Jahr 1931 war sie hinter der Labor Party die zweitstärkste Partei des Landes.

Im Oktober 1915 trat der amtierende Premierminister Andrew Fisher zurück, woraufhin Billy Hughes in einer Versammlung der Labor Party zu dessen Nachfolger bestimmt wurde. Er war einer der großen Unterstützer der australischen Beteiligung am Ersten Weltkrieg. Nach einem Besuch in England 1916 wurde ihm klar, dass nur mit einer allgemeinen Wehrpflicht ein ausreichender Beitrag Australiens möglich sei. Da die meisten seiner Parteikollegen einen römisch-katholischen Hintergrund hatten bzw. Gewerkschaftsmitglieder waren und es im selben Jahr zum Osteraufstand in Irland kam, wollte kaum jemand den Engländern helfen. Im Oktober versuchte Hughes in einem Referendum doch noch die Einführung der Wehrpflicht zu erreichen, wurde jedoch in der Endabstimmung bitter abgestraft. Hughes ließ sich nicht entmutigen und kämpfte weiter für einen australischen Kriegsbeitritt. Dies führte zu einer Spaltung innerhalb des australischen Volkes und Hughes‘ Partei. Am 15. September 1916 wurde Hughes deshalb aus der Labor Party ausgeschlossen, zusammen mit 24 weiteren Parteimitgliedern.
Hughes und seine Mitstreiter bildeten eine Minderheitsregierung als National Labor Party. Daraufhin verhandelte er mit Joseph Cook, dem Führer der Commonwealth Liberal Party, und so kam es zur Fusion beider Parteien zur Nationalist Party of Australia. Im Mai 1917 erreichten die Nationalists einen großen Wahlsieg. Im Dezember 1917 wurde ein zweites Referendum zur Wehrpflicht abgehalten und erneut abgelehnt. Nach einer gewonnenen Abstimmung zur Vertrauensfrage innerhalb der Partei trat Hughes zurück. Da es keine Alternative zu Hughes gab, setzte der australische Generalgouverneur Ronald Munro-Ferguson ihn wieder als Premierminister ein, so dass er zwar sein Versprechen zurückzutreten halten, aber auch gleichzeitig weiter Premier sein konnte.
Bis zu den Wahlen 1922 konnte Hughes’ Partei alleine regieren, bis die Country Party die Mehrheit der Nationalisten beendete. Der Vorsitzende der Country Party, Earle Page, sagte den Nationalisten seine Unterstützung zu, falls Hughes zurücktreten würde. Anschließend wurde Stanley Bruce neuer Parteiführer und die Country Party schloss sich den Nationalisten an. Die Bruce-Page-Regierung hielt bis 1929.
Im Jahr 1931, nach Verhandlungen mit einer Gruppe von ehemaligen Labor-Abgeordneten um Joseph Lyons, wurde die Nationalist Party of Australia aufgelöst und ihre Mitglieder in die United Australia Party eingereiht.

Mary Alice McWhinnie

Mary Alice McWhinnie (* 10. August 1922 in Illinois; † 17. März 1980 in Downers Grove) war eine US-amerikanische Biologin und Professorin an der DePaul University. Sie gehörte zu den Pionierinnen der US-amerikanischen Antarktisforschung. Als erste Amerikanerin befuhr sie 1962 auf einem Forschungsschiff den Antarktischen Ozean. 1974 leitete sie die wissenschaftliche Abteilung der McMurdo-Station. Sie war eine international anerkannte Expertin für Antarktischen Krill.

Mary Alice McWhinnie wurde am 10. August 1922 als viertes von sechs Kindern des Ehepaares David Anthony McWhinnie, Sr. und Ruth Margaret Bran McWhinnie in Illinois geboren.
Ab 1946 war McWhinnie an der DePaul University tätig, von 1966 bis 1968 übernahm sie dort die Leitung der biologischen Fakultät. 1952 promovierte sie an der Northwestern University zu dem Thema The Effect of Colchicine on Reconstitutional Development in Dugesia Dorotocephala.
1962 wählte die National Science Foundation McWhinnie als erste Frau für das United States Antarctic Program aus. Sie trat eine zweimonatige Forschungsreise auf der USNS Eltanin an, einem Frachter der U.S. Navy, der als Forschungsschiff auf dem Antarktischen Ozean operierte. Dort erforschte sie wirbellose Meerestiere. In den folgenden zehn Jahren nahm sie an weiteren Expeditionen teil, wobei sie 1972 das wissenschaftliche Team auf der Eltanin leitete. Lange Zeit blieb ihr jedoch die Forschung auf antarktischem Boden verwehrt.
1971 und 1972 besuchte sie schließlich die McMurdo-Station und im Januar 1974 wurde sie dessen wissenschaftliche Leiterin. Gemeinsam mit ihrer Assistentin, der Biologin und Nonne Mary Odile Cahoon, verbrachte sie den antarktischen Winter auf der Station.
Von 1975 bis 1976 war McWhinnie in der Palmer-Station tätig. Sie erforschte dort die Biochemie und den Metabolismus von Antarktischem Krill. Sie wurde zur international anerkannten Expertin auf diesem Gebiet. Insgesamt unternahm sie elf Forschungsreisen in die Antarktis, die letzte 1978, häufig in Begleitung ihrer Studenten.
1977 leitete sie die erste ausführliche US-amerikanische Studie über Krill.
Im September 1979 erkrankte McWhinnie schwer und verstarb im März des folgenden Jahres in Downers Grove.
Das Advisory Committee on Antarctic Names gab 1976 einem Berggipfel im Viktorialand ihr zu Ehren den Namen McWhinnie Peak.
1980 wurde auf der Palmer-Station das Mary Alice McWhinnie Biology Center nach ihr benannt. Ebenso erhielt ein Labor auf der McMurdo-Station ihren Namen.

Aktin

Aktin (engl. actin; von griechisch ἀκτίς aktis ‚Strahl’) ist ein Strukturprotein, das in allen eukaryotischen Zellen vorkommt. Es ist Bestandteil des Zytoskeletts und eines der fünf häufigsten Proteine in Eukaryoten; in Muskelzellen ist jedes zehnte Proteinmolekül ein Aktinmolekül, in anderen Zellen beträgt der Anteil 1–5 %. Aktin bildet aneinandergereiht als F-Aktin dynamische Aktinfilamente. Diese Mikrofilamente dienen der Stabilisierung der äußeren Zellform, der Ausbildung von Zellfortsätzen, intrazellulären Verlagerungen und gerichteten zellulären Bewegungen. In mehrzelligen Organismen werden sie zu zentralen Komponenten für eine Muskelkontraktion. Veränderungen in den für Aktine codierenden Genen können zu Muskel- und anderen Erkrankungen führen.

Aktin wurde erstmals 1887 von William Dobinson Halliburton experimentell aufgezeigt. Er untersuchte in Analogie zur Gerinnung des Blutplasmas die Bedingungen, unter denen Proteine in Zellflüssigkeiten der Muskulatur ihre Zustandsform verändern („koagulieren“), und stellte den Einfluss eines Extraktes heraus, das er als „Myosin-Ferment“ bezeichnete. Halliburton konnte seine Forschungen nicht weiter vertiefen, sodass die eigentliche Entdeckung des Aktins heute Brunó Ferenc Straub zugeschrieben wird, der als Forschungsassistent im Labor Albert Szent-Györgyis am Institut für medizinische Chemie der Universität von Szeged in Ungarn über Proteine in Muskelzellen arbeitete.
Straub entwickelte 1942 eine neue Technik zur Extraktion von Muskelproteinen, die es ihm erlaubte erhebliche Mengen an relativ reinem Aktin zu gewinnen, und die im Wesentlichen unverändert heute noch angewendet wird. Szent-Györgyi hatte zuvor die zähflüssigere Form eines Myosins langsamer Muskelzellen als die „aktivierte“ Form beschrieben, und da Straubs Protein bei Myosinlösungen den gleichen Effekt zeigte, wurde es als „Aktin“ bezeichnet. Gibt man dem Gemisch bzw. dieser Zusammensetzung der beiden Proteine, „Aktomyosin“ genannt, dann ATP zu, so nimmt seine Zähflüssigkeit wieder ab.
Auf Grund der Kampfhandlungen während des Zweiten Weltkrieges waren Szent-Györgyi und Straub nicht in der Lage, ihre Arbeit in westlichen Wissenschaftsjournalen zu veröffentlichen. Erst 1945 konnten sie ihre Thesen in den Acta Physiologica Scandinavica veröffentlichen und der Begriff Aktin wurde damit auch im Westen bekannt. Straub setzte seine Arbeit mit Aktin fort und berichtete 1950, dass Aktin gebundenes ATP enthält, welches während der Polymerisation der Mikrofilamente hydrolysiert wird zu ADP und anorganischem Phosphat, wobei das entstehende ADP zunächst gebunden bleibt. Straub vermutete, dass schon die Umwandlung von gebundenem ATP zu gebundenem ADP bei der Muskelkontraktion eine erhebliche Rolle spielen würde. Tatsächlich trifft dies nur für glatte Muskulatur zu, wie jedoch erst 2001 experimentell nachgewiesen werden konnte.
Die Abfolge der Aminosäuren in der Polypeptid-Kette eines Aktins wurde 1973 von M. Elzinga und Mitarbeitern vollständig angegeben. Die Kristallstruktur des G-Aktins konnte 1990 von Kabsch und Kollegen dargestellt werden. Im gleichen Jahr schlugen Holmes und Kollegen, nachdem sie (Ko-)Kristallisationsversuche mit unterschiedlichen Proteinen durchgeführt hatten, ein Modell für F-Aktin vor. Das Verfahren der Ko-Kristallisation wurde in den Folgejahren wiederholt eingesetzt, bis 2001 das isolierte Protein zusammen mit ADP kristallin dargestellt werden konnte. Allerdings gibt es bislang für das F-Aktin noch keine Röntgenstrukturanalyse mit hoher Auflösung. Möglich geworden war die Kristallisation des F-Aktin durch die Verwendung eines Rhodamin-Konjugates, welches die Polymerisation durch Blockierung der Aminosäure cys-374 verhindert. Christine Oriol-Audit gelang es bereits 1977, Aktin in Abwesenheit von Aktin-bindenden Proteinen (ABP) zu kristallisieren. Doch waren die resultierenden Kristalle für die damalige Technik zu klein, um sie weiter analysieren zu können.
Zwar liegt derzeit für das Aktin in fadenförmiger Gestalt, das filamentäre oder F-Aktin, noch kein hochauflösendes Modell vor, doch konnten Sawaya und sein Team 2008 zu einem genaueren Bild der Struktur beitragen, das sich auf die Analyse verschiedener Kristalle von Aktin-Dimeren stützt, bei denen zwei G-Aktine über unterschiedliche Bindungsstellen verbunden sind. Das hierauf beruhende Modell wurde von Sawaya und Lorenz weiter verfeinert. Mit Methoden der Kryo-Elektronenmikroskopie und der Nutzung von Synchrotron-Strahlung konnte jüngst eine höhere Auflösung erreicht werden mit der Möglichkeit, die Interaktionen und Konformationsänderungen von G-Aktin während des Übergangs zu F-Aktin bei der Bildung von Aktin-Filamenten besser zu verstehen.
Aktin wird von einer Genfamilie kodiert. Der Mensch hat sechs paraloge Varianten, die sich nur in wenigen Aminosäuren unterscheiden und in verschiedenen Gewebetypen exprimiert werden; funktionell sind diese Isoformen als alpha-, beta- oder gamma-Aktine differenzierbar.
Liegt Aktin als einzelnes Molekül (Monomer) vor, wird es als globuläres Aktin oder G-Aktin bezeichnet. Seine zum Protein kugelförmiger Gestalt aufgefaltete Polypeptidkette hat bei einer Länge von 375 Aminosäuren ein Gewicht von ca. 42 kDa. Aktin ist ein evolutionär hoch konserviertes Protein; beispielsweise weichen die Aktine von Algen und die von Menschen nur in einem Siebtel ihrer Aminosäuren voneinander ab, beziehungsweise stimmen die codierenden Genabschnitte zu über 85 % in ihrer Basensequenz überein. Ein bakterielles Homolog des Aktins ist FtsA.
Monomeres globuläres oder G-Aktin kann sich aneinanderlagern und zu filamentärem oder F-Aktin polymerisieren, das den Hauptbestandteil von Mikrofilamenten bildet. Der Polymerisationsvorgang, bei dem sich mehrere kugelförmige G-Aktine zu einem unterschiedlich langen fadenförmigen F-Aktin aneinanderreihen, kann sehr dynamisch verlaufen – ebenso der umgekehrte Vorgang, der Abbau des Filaments zu G-Aktin. Das Aktin-Gerüst oder -Netz einer Zelle ist derart den aktuellen Erfordernissen rasch anpassbar und kann so auch Zellbewegungen tragen. Der Auf- und Abbau von Aktin-Filamenten kann durch Zytoskelett-Inhibitoren gehemmt werden.
Aktin bildet als Bestandteil des Zytoskeletts ein dichtes, steifes, dreidimensionales kortikales Netz unterhalb der Plasmamembran, das durch die oben genannten Verbindungsproteine vernetzt ist. An bestimmten, spezifischen Punkten der Zelle tritt dieses Netzwerk verstärkt auf, z. B. in Membranausbuchtungen (Mikrovilli, Pseudopodien, Synapsen) sowie bei bestimmten Zellkontakten (Adherens Junctions, Tight Junctions) und tragen so zur Form und Stabilität von Zellen und Geweben bei.
Viele Transmembranproteine (Kanäle, Pumpen, Rezeptoren, Zelladhäsionsproteine) werden direkt oder indirekt an diesem kortikalen Aktinnetzwerk „gefesselt“ an ihrem Platz gehalten. Funktionell zusammengehörende Proteine werden dadurch auch in räumlicher Nähe gehalten. Entlang des Aktinnetzes erfolgt auch der Kurzstreckentransport von Vesikeln zur Membran durch Myosine, eine Klasse von Motorproteinen (während der Langstreckentransport von Mikrotubuli mit deren Motorproteinen Dynein und Kinesin übernommen wird). Dabei übernehmen die Myosine zum Teil die von Dynein/Kinesin herangebrachten Ladungen.
Viele eukaryotische Zellen besitzen ein hohes Maß an Bewegungsfähigkeit, Zellmotilität oder auch Zellmigration genannt, um beispielsweise Eindringlinge in den Körper unschädlich machen zu können (Zellen des Immunsystems), Wunden heilen zu können (z. B. Hautzellen) oder um allgemein Zellen zu bewegen (in der Entwicklung oder bei einzelligen Organismen wie z. B. Amöben). Diese Beweglichkeit beruht hauptsächlich auf zwei Prozessen: Der gerichteten Aktinpolymerisierung in die Bewegungsrichtung (geregelt durch eine Anzahl von Regulatoren die auf Signale von der Zellperipherie reagieren), und der Aktin-Myosin-Interaktion in Fibrillenbündeln (stress fibers), kontraktile Zugseile, die durch die Zelle verlaufen und formgebende Elemente mit der Unterlage verspannen. Um die Zellumgebung zu „erfühlen“ und eine neue Bewegungsrichtung einzuleiten, spielt die Ausbildung von Zellauswüchsen wie Filopodien und Lamellipodien eine bedeutende Rolle. Diese werden durch Aktinfilamente gebildet und stabilisiert.
Der Kontraktionsapparat aller Arten von Muskulatur, also alle makroskopische Bewegung des Körpers und seiner inneren Organe (z. B. Darmperistaltik), basiert auf der Aktin-Myosin-Wechselwirkung. Dabei sind zahlreiche Aktinfilamente, Myosin II und andere Proteine in großer Zahl in hochgeordneter Weise angeordnet. Für Details sei auf die Artikel zu Muskelgewebe verwiesen.